Hablemos de Biotecnología

 

Cuando oímos hablar de la palabra Biotecnología se nos pueden venir muchas cosas a la mente: habrá quien se imagine a científicos locos en su laboratorio fabricando seres mutantes o algún tipo de parásito capaz de terminar con toda la humanidad (muy a colación de algunas teorías conspiranoicas que ahora están de moda) o a personas con articulaciones biónicas o superpoderes.

Tal vez haya puesto ejemplos un poco fantasiosos de lo que la gente pueda pensar sobre la Biotecnología, pero sí que es cierto que muchas personas pueden tener una idea algo errónea de qué es la Biotecnología, o tener en mente algunos estereotipos sobre ella que no representan de forma fiel en qué consiste esta ciencia. Por ello, hoy vengo a hablaros de la Biotecnología y cómo puede mejorar nuestras vidas.

Así es como algunas personas se imaginan a los pérfidos científicos encerrados en sus laboratorios, fabricando bioarmas que acabarán con la humanidad en cuestión de días (tal vez me esté pasando un poco, ¿no?) (Fuente).

¿Qué es y qué no es la Biotecnología?

La Biotecnología se define como el uso de los conocimientos en Biología con el fin de mejorar nuestras vidas y el medioambiente (1). Para ello, se manipulan los procesos celulares y biomoleculares con el fin de desarrollar tecnologías que nos permitan conseguir unos objetivos concretos. 

Sin embargo, tampoco debemos irnos al nivel molecular para hacer Biotecnología: la agricultura, por ejemplo, es una forma muy antigua y "sencilla" de manipular formas de vida y terrenos con una finalidad tan relevante como alimentar a la humanidad. Además de esto, el proceso de fabricación de productos tan importantes en la Historia del ser humano como el pan, la cerveza o el yogur, también son posibles gracias al uso de la Biotecnología (2). Es decir, que hemos estado durante miles de años haciendo Biotecnología sin saber siquiera qué es un gen o una proteína.

Como os podréis imaginar, la Biotecnología NO es bioterrorismo (aunque esto lo matizaré después). El bioterrorismo es la liberación intencionada de agentes biológicos como bacterias, hongos, virus u otros parásitos con el fin de provocar enfermedades en poblaciones humanas, campos de cultivos o ganado, por poner algunos ejemplos (3). Tal vez os suenen los ataques con ántrax en los Estados Unidos, allá por el año 2001.

Uno de los casos más sonados de bioterrorismo fueron los ataques con cartas inoculadas con ántrax en EEUU poco después de los atentados del 11-S (4) (Fuente).

El agente causante de esta enfermedad es la bacteria Gram-positiva Bacillus anthracis, en concreto, en estos ataques a EEUU se utilizó una cepa conocida con el nombre de Ames (5), haciendo que 22 americanos desarrollasen esta peligrosa enfermedad y de los cuales cinco perdieron la vida.

¿Qué aplicaciones tiene la Biotecnología y cómo se usa?

Vale, ya hemos visto qué es la Biotecnología, pero, ¿para qué sirve exactamente? ¿Cómo nos podemos beneficiar de ella? Para ello, voy a poneros una serie de ejemplos de cómo aplicando esta bonita ciencia se pueden hacer cosas importantísimas para el ser humano.

En primer lugar, voy a hablaros del uso industrial del proceso de fermentación. La fermentación es un proceso bioquímico por el cual se oxidan parcialmente los azúcares hasta obtener como producto final moléculas orgánicas, tales como alcoholes o algunos ácidos, sin necesidad de que haya oxígeno en el ambiente.

En la industria del alcohol, el proceso de fermentación es esencial para poder fabricar productos como el vino o la cerveza, para lo cual se utilizan microorganismos capaces de realizar la fermentación alcohólica, cuyos productos finales son dióxido de carbono (CO2) y etanol (lo que nos pone "contentillos").

El organismo que se utiliza para realizar este proceso fermentativo es la levadura de la cerveza, Saccharomyces cerevisiae, un hongo unicelular que es capaz de transformar los azúcares presentes -en el caso de la fabricación de la cerveza- en el mosto obtenido a partir del remojado de la malta de cebada (que es rica en azúcares como maltosa o maltotriosa)- (6), y convertirlos en CO2  y alcohol etílico. En la fabricación del vino, se lleva a cabo un proceso similar, solo que en vez de añadir el fermento a la malta de cerveza, se lleva a cabo la fermentación sobre el jugo extraído a partir de la uva (el mosto). Además, los tiempos de fermentación suelen ser mucho más largos y no solo se utiliza la levadura S. cerevisiae en el proceso, sino que se pueden utilizar organismos capaces de llevar a cabo otros tipos de fermentación, como las bacterias ácido-lácticas, capaces de llevar a cabo la fermentación láctica (cuyo producto final es ácido láctico), y que son también usadas en la industria láctea para la fabricación del yogur. El uso de bacterias ácido-lácticas, junto al de otras especies de levaduras como S. pombe, es útil para corregir el sabor de aquellos mostos que han salido muy ácidos, ya que estos organismos son capaces de metabolizar el ácido málico y aumentar el pH hasta unos valores óptimos (7).

Este es el aspecto que presenta el mosto que se utiliza para la elaboración del vino, para lo cual es necesario que se den procesos fermentativos que en ocasiones se extienden durante años (Fuente).

Otro ejemplo muy recurrente del uso de la fermentación alcohólica en la fabricación de alimentos es el caso del pan, para el cual se utiliza también a S. cerevisiae para transformar los azúcares presentes en la harina de trigo (como el almidón) para producir etanol (que obviamente se evapora al hornear el pan, y por tanto no nos da el "colocón") y dióxido de carbono, que es el responsable de que el pan se infle y tenga ese aspecto y textura de esponja que tanto nos gustan.

Representación del proceso fermentativo en la fabricación de pan. Los azúcares presentes en la harina de trigo, entre los que destaca el almidón -un polisacárido formado por unidades repetitivas de glucosa-, es degradado y la glucosa resultante es metabolizada por S. cerevisiae mediante fermentación alcohólica, dando como productos finales etanol y CO2  (Fuente).

Aparte del uso de la fermentación en la industria alimentaria, otra de las áreas más relevantes de la Biotecnología es la ingeniería genética. Esta puede ser explicada como el empleo de los conocimientos en Biotecnología para alterar el material genético de un organismo con un fin determinado, para lo cual es indispensable el uso de moléculas de DNA recombinante (8).

Para poder llevar a cabo la fabricación de DNA recombinante (rDNA), es necesario usar, por ejemplo, moléculas de DNA circulares bacterianos (llamadas vectores), que sean capaces de aceptar "trocitos" de DNA de una fuente externa que sean de nuestro interés, y además, hemos de utilizar una serie de enzimas que sean capaces de cortar ese DNA que nos interesa en las regiones adecuadas, junto a otras enzimas que puedan pegar los fragmentos obtenidos en nuestros vectores, obteniendo así la molécula de rDNA resultante de unir el gen que nos interesa a nuestro vector.

En el caso de que introduzcamos dentro del genoma de un organismo un gen procedente de otra especie utilizando en el proceso herramientas de biología molecular (como las enzimas que he mencionado), obtenemos lo que se conoce como un organismo transgénico (9).

Ya hablé por encima en otro post sobre los transgénicos, un tema que es bastante polémico a nivel social (pero no tanto a nivel científico) y que daría para otro post entero (si os interesa ya sabéis, me lo decís y yo hablo sobre ello encantado).

Los organismos transgénicos, al poseer genes que no están presentes en su genoma de forma natural, poseen unas cualidades que antes no tenían. Esto nos puede ser de gran utilidad, por ejemplo, para producir a gran escala proteínas que sean de nuestro interés, como puede ser el caso de la insulina transgénica.

La insulina es una hormona proteica que nuestro páncreas produce como respuesta a unos altos niveles de glucosa en sangre (situación que se da, por ejemplo, tras una ingesta de alimentos), para provocar así que las células del organismo aumenten la tasa de absorción de esa glucosa y restablecer así la glucemia basal. Sin embargo, hay personas cuyo páncreas es incapaz de sintetizar insulina, dando lugar a una de las enfermedades más frecuentes en la sociedad occidental, la diabetes. Estas personas requieren de inyecciones de insulina a diario para poder mantener su salud, y esto, junto al aumento de los casos de diabetes a nivel global, han hecho que la producción de insulina tenga que optimizarse a nivel cuantitativo (y también cualitativo).

Antes de que se produjese la insulina por ingeniería genética, se trataba la diabetes con insulina procedente de páncreas de animales como los cerdos o vacas, lo cual suponía serios problemas de reacciones alérgicas, presencia de contaminantes y un elevado coste de producción debido al poco rendimiento que se podía sacar a la extracción del principio activo -la insulina- a partir del extracto de páncreas (es decir, se necesitaba muchísimo tejido pancreático para obtener cantidades ínfimas de insulina).

Fabricación de insulina a partir de páncreas porcino. En la imagen de la izquierda, vemos a un trabajador examinando los páncreas que llegan a partir de las sobras de la industria ganadera, y en la imagen de la derecha, se ve el proceso de triturado de las muestras de páncreas para la posterior extracción de insulina (Fuente).

La solución a este problema llegó en 1982, cuando la FDA (Food and Drug Administration) autorizó por primera vez el uso de la insulina humana transgénica como fármaco para tratar la diabetes (10) (11). Esto fue posible gracias a la tecnología del DNA recombinante, ya que lo que hicieron fue introducir en unos vectores los genes que codifican las cadenas A y B de la insulina, formando así las moléculas de rDNA, y después las introdujeron en cepas de una bacteria muy usada en biología molecular, Escherichia coli. 

Además, fabricaron el rDNA de forma que estas bacterias produjeran grandes cantidades de insulina transgénica, y para poder obtener un buen rendimiento, desarrollaron unos métodos eficaces para la producción, extracción y purificación de la insulina producida por los cultivos bacterianos (12).

Como podréis imaginar, todo esto permitió producir insulina a gran escala, con un precio mucho menor, y además, sin problemas de reacciones alérgicas, ya que como hemos visto las bacterias transformadas poseían los genes de la insulina humana (y no del cerdo o la vaca), y otra gran ventaja de esta tecnología es que ya no había tantos problemas con la presencia de contaminantes (aunque esto se debe también en parte gracias a las mejoras en las técnicas de purificación de proteínas).

Esquema del proceso de transformación de E. coli para la producción de insulina. Si cogemos el gen de la insulina humana (fragmento rojo) y lo introducimos en un vector plasmídico (DNA circular), obtendremos moléculas de DNA recombinante que podremos usar para transformar (es decir, introducir el rDNA) cepas de E. coli, que producirán insulina humana en gran cantidad al expresar el gen de la insulina contenido dentro del vector. Después, extraemos y purificamos esa insulina y, ¡tachán! ya tendremos nuestro fármaco listo para la venta (Fuente).

Los colores de la Biotecnología

Como bien sabréis los que me seguís en Instagram, ya hablé en un post sobre la división de las ramas de la Biotecnología en diferentes colores (13).

En primer lugar, tenemos la Biotecnología Roja, que se centra en las aplicaciones clínicas de la Biotecnología, como pueden ser el diagnóstico genético, el desarrollo de nuevos fármacos o terapias para enfermedades que a día de hoy suponen un desafío importante para la medicina (como son muchas de las enfermedades de base genética, que con técnicas como CRISPR/Cas9 podrían tener cura en un futuro no muy lejano).

La Biotecnología Amarilla es aquella que se aplica en el ámbito de la alimentación y la nutrición (14), centrando gran parte de su estudio en la mejora de las propiedades nutricionales u organolépticas de los productos alimenticios. Ejemplos de ella serían: la mejora genética de cultivos, mediante el estudio de la función de genes en plantas y así poder elegir las mejores variedades para hacer cruces, el desarrollo de plantas transgénicas con propiedades interesantes para el consumidor o el agricultor, y además, estos últimos años se está llevando a cabo mucha investigación en insectos (15), ya que algunos poseen propiedades interesantes que podrían servirnos para que, a través de técnicas de ingeniería genética, podamos mejorar algunos de nuestros alimentos (con el mogollón de bichitos que hay, alguno nos tendrá que aportar algo interesante, ¿no?). Otro ejemplo que podríamos incluir sería el del ya mencionado tantas veces arroz dorado, que posee mejores características nutricionales que el arroz convencional (mayor cantidad de precursores de vitamina A).

La Biotecnología Verde es básicamente la que centra su estudio en organismos vegetales, pudiendo aplicarse en campos como la agrobiotecnología, la agricultura, biotecnología ambiental, o en el desarrollo de biocombustibles (aquellos derivados de la biomasa, como la madera o el ya mencionado etanol, que además supondrían una fuente de energía renovable, aunque no exenta de desventajas) (16).

Os presento al organismo modelo por excelencia en Biología Vegetal, nuestra querida Arabidopsis thaliana. Casi todos los avances en Biotecnología Verde que he mencionado y que irán apareciendo en nuestras vidas durante los próximos años habrán sido posibles gracias a que se hicieron estudios en Arabidopsis antes de empezar a trabajar con especies de interés comercial (Fuente).

La Biotecnología Marrón se centra en el estudio de ecosistemas áridos y cómo mejorar la gestión de recursos hídricos y cultivos en los mismos. Este campo de la Biotecnología es muy importante, por ejemplo, en el continente africano, donde 2/3 de la superficie terrestre son regiones secas o desérticas, lo que propicia (aparte de otros muchos factores) la pobreza extrema que por desgracia azota a esas regiones (17). 

La Biotecnología Negra u Oscura sería aquella relacionada con lo que comentamos al principio del post: creación de armas biológicas, bioterrorismo, destrucción de cultivos... Ya, lo sé, al principio dije que el bioterrorismo no forma parte de lo qué es la Biotecnología, pero como ocurre en todos los ámbitos de la vida, siempre hay malas personas (que por suerte suponen una gran minoría en este campo) que se dedican a hacer malas prácticas y a abusar de sus recursos.

Aquí quiero hacer una pequeña reflexión sobre el uso poco ético de la Ciencia: yo no considero que el problema resida en la propia Ciencia o en el ritmo vertiginoso al que avanza la misma -que nos permite hacer cosas prácticamente inimaginables hace no muchos años-, sino que el problema está en cómo se usa la Ciencia y con qué fin.

Es un poco como el ejemplo del cuchillo (bastante explotado, lo sé, no he sido muy original): tú puedes usar un cuchillo con fines muy diferentes, como por ejemplo, emplearlo para cortar una cebolla y hacerte una ensalada. Hasta aquí todo guay, pero si lo usas para ir por la calle sembrando el pánico o ensartar a todo el que pilles, pues oye, tal vez eso no sea muy ético del todo.

Así que bueno, termino ya con esta chapa sobre Filosofía de la Ciencia (muy importante en nuestro campo, por cierto) y seguimos con unos pocos tipos más de nuestra colorida Biotecnología.

Muchas veces se nos olvida la importancia que tiene la Filosofía en muchos ámbitos de nuestras vidas. En concreto, la Filosofía de la Ciencia es fundamental para evitar que a los científicos se les vaya la pinza con tanto avance y progreso (Fuente).

Vayamos ahora a la Biotecnología Dorada, aquella relacionada con el ámbito de la Bioinformática y la Nanobiotecnología: esta sería la rama biotecnológica más "joven" o que mayor auge está experimentando en este momento (es lo que tiene la Era Digital). Dentro del ámbito de la bioinformática encontramos toda serie de programas, softwares y bases de datos que nos permiten almacenar, procesar y analizar una vastísima cantidad de información biológica, como pueden ser las secuencias de DNA de los diferentes organismos, las secuencias aminoacídicas y las estructuras tridimensionales de proteínas, o incluso ya hay softwares como AlphaFold2 que nos permiten predecir con enorme precisión la estructura tridimensional de una proteína a partir de su secuencia de aminoácidos (18) en un periodo de tiempo mucho menor que el que se requiere en ciertas ocasiones para dilucidar la estructura de una proteína por métodos experimentales como la criomicroscopía electrónica o la difracción de rayos X. En cuanto a la nanobiotecnología, esta se encarga de aplicar los últimos avances en nanotecnología al campo de las ciencias biológicas, como puede ser el caso de nanopartículas que nos permiten monitorizar procesos celulares, detectar marcadores patológicos, e incluso tratar enfermedades a través de dispositivos nanotecnológicos (19) (20). Un ejemplo a destacar sería también el uso de nanopartículas como vía de administración de fármacos específica y dirigida, como podría ser el caso de las nanopartículas lipídicas, que son de hecho el vehículo de delivery del principio activo de las vacunas contra la COVID-19 de Pfizer-BioNTech (21) y Moderna (22): el mRNA que codifica la proteína espicular (spike protein) del SARS-CoV-2.

Estructura tridimensional de la proteína S del SARS-CoV-2. Conformación cerrada de la proteína espicular del coronavirus con la mutación D614G. Imagen tomada mediante microscopía electrónica, con una resolución de 3.60 Å (Captura de pantalla tomada del visualizador 3D del PDB. Código: 7BNM) (Artículo original).

Y ya por último, hablaremos de la Biotecnología Gris. Antiguamente, hacía referencia al estudio de los procesos fermentativos y la tecnología de los bioprocesos. Como ejemplos podemos poner los casos que mencionamos al principio del post, como la fermentación a nivel industrial con el fin de fabricar productos como bebidas alcohólicas o pan (fermentación alcohólica), y productos lácteos como el yogur o el kéfir (fermentación láctica en ambos casos, aunque para la elaboración del kéfir se utilizan además bacterias que realizan fermentación acética -que tiene como producto final ácido acético- y levaduras que realizan fermentación alcohólica, de ahí que el kéfir posea pequeñas cantidades de etanol) (23).

Hoy en día, este color de la Biotecnología designa el empleo de microorganismos o plantas con el fin de preservar el medioambiente (24). Según el objetivo con el que se utilice, podemos dividir a la Biotecnología Gris en dos tipos principales, en función de la forma en la que ayuda a conservar nuestro planeta: la que se usa con el fin de mantener la biodiversidad o para la eliminación de contaminantes en los ecosistemas.

Un ejemplo paradigmático de este último caso es la biorremediación, es decir, la aplicación de los microorganismos con el fin de eliminar contaminantes del medio o transformarlos en sustancias menos peligrosas para el entorno. Esto es posible ya que existen especies bacterianas capaces de transformar diversos contaminantes de naturaleza orgánica utilizándolos como su fuente de carbono.

Según el sitio donde estos microorganismos lleven a cabo su función de descontaminación, se puede clasificar la biorremediación en dos tipos: in situ -cuando ejercen su función en el propio entorno contaminado- o ex situ -fuera del sitio contaminado-. Este último ejemplo se lleva a cabo cuando las condiciones del medio a tratar son desfavorables para la supervivencia de los organismos que se van a emplear para la biorremediación, como pueden ser el frío excesivo, o una baja accesibilidad/disponibilidad de nutrientes (25). 

Las principales ventajas de la biorremediación respecto a otros métodos de descontaminación radican en que los microorganismos suelen liberarse en los suelos de los ecosistemas, lo que hace que no se altere en exceso la fauna y flora de la zona, y además, al emplear únicamente procesos naturales para la descontaminación, se minimiza el posible impacto negativo sobre el ambiente (ojo, que esto de que sea un proceso natural no implica que sea necesariamente algo fantástico, tampoco caigamos en la falacia naturalista).

No todo lo natural es fantástico. Pensar que todo aquello que nos da la "Madre Naturaleza" es sanísimo y que lo artificial daña nuestra salud es completamente falaz. De hecho, en esta imagen estáis viendo la estructura molecular de la sustancia más tóxica que existe para el ser humano, la toxina botulínica (que por cierto, es 100% natural, y sin conservantes ni colorantes) (Fuente).

Conclusiones

Como hemos visto, la Biotecnología es una rama de la Biología que nos ayuda a tener una vida mejor y más sencilla en muchos aspectos. Además, se trata de un campo muy extenso, en el que confluyen un montón de disciplinas científicas que no solo tienen que ver con las ciencias biológicas, como pueden ser la informática, la ingeniería o las matemáticas (que están en tos laos...).

Como todo en esta vida, es el uso que se haga de la Biotecnología lo que va a hacer que se lleven a cabo acciones éticas o poco éticas, y no es la propia Biotecnología en sí la que determina esto. De hecho, gracias al uso correcto de esta maravillosa ciencia, muy probablemente podremos en un futuro erradicar enfermedades que a día de hoy no podemos curar, dar de comer a la población de países empobrecidos o con problemas de obtención de materias primas, y mejorar la gestión de los recursos que nos otorga nuestro planeta, además de frenar uno de los grandes problemas al que nos enfrentamos como sociedad en este siglo XXI, el cambio climático (antropogénico).

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Referencias

1. https://www.bio.org/what-biotechnology

2. https://www.britannica.com/technology/biotechnology

3. https://www.cdc.gov/anthrax/bioterrorism/index.html

4.https://www.fbi.gov/history/famous-cases/amerithrax-or-anthrax-investigation

5. Spencer, R. C. (2003). Bacillus anthracis. In Journal of Clinical Pathology (Vol. 56, Issue 3, pp. 182–187). https://doi.org/10.1136/jcp.56.3.182

6. https://beerandbrewing.com/dictionary/nfffzoYQNF/

7. https://www.britannica.com/topic/wine/Fermentation

8. https://www.genome.gov/genetics-glossary/Genetic-Engineering

9. Pray, L. (2008). Recombinant DNA Technology and Transgenic Animals | Learn Science at Scitable. Nature Education. https://www.nature.com/scitable/topicpage/recombinant-dna-technology-and-transgenic-animals-34513/

10. Baeshen, N. A., Baeshen, M. N., Sheikh, A., Bora, R. S., Ahmed, M. M. M., Ramadan, H. A. I., Saini, K. S., & Redwan, E. M. (2014). Cell factories for insulin production. Microbial Cell Factories, 13(1). https://doi.org/10.1186/s12934-014-0141-0

11. https://www.biospace.com/article/first-recombinant-insulin-marks-36th-year-of-dna-technology/

12. Goeddel, D. V., Kleid, D. G., & Bolivar, F. (1979). Expression in Escherichia coli of chemically synthesized genes for human insulin. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 76(1), 106–110. https://doi.org/10.1073/pnas.76.1.106

13. Dasilva, E. J. (2004). The colours of biotechnology: Science, development and humankind. In Electronic Journal of Biotechnology (Vol. 7, Issue 3). https://doi.org/10.4067/S0717-34582004000300001

14. https://explorebiotech.com/about-yellow-biotechnology/

15.https://www.biotechbug.in/2021/05/overview-of-yellow-biotechnology.html

16. https://www.britannica.com/technology/biofuel

17. https://explorebiotech.com/about-brown-biotechnology/

18. Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A. et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021). https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2

19. https://www.nature.com/subjects/nanobiotechnology

20. Mussin, J., Robles-Botero, V., Casañas-Pimentel, R. et al. Antimicrobial and cytotoxic activity of green synthesis silver nanoparticles targeting skin and soft tissue infectious agents. Sci Rep 11, 14566 (2021). https://doi.org/10.1038/s41598-021-94012-y

21. https://www.fda.gov/media/150386/download

22. https://www.fda.gov/media/144636/download

23. https://www.sciencedirect.com/topics/food-science/kefir

24.https://www.biotechbug.in/2021/05/overview-of-grey-biotechnology.html

25. https://www.investopedia.com/terms/b/bioremediation.asp

¿Cómo podemos ver el mundo que nos rodea?

Los seres humanos, al igual que el resto de los seres vivos, debemos ser capaces de sobrevivir ante las adversidades del entorno, y para ello es imprescindible percibir los cambios (o estímulos) que se producen en el medio, procesar esa información y responder ante estos cambios de forma adecuada. Esto es lo que se conoce como función de relación, que como muchos recordareis de las clases de Conocimiento del Medio en Primaria, es una de las tres funciones vitales de los seres vivos: nutrición, relación y reproducción.

Hoy nos centraremos en la segunda de estas tres funciones, ya que hoy vengo a hablaros de uno de los cinco sentidos esenciales que poseemos los seres humanos: la vista. Digo cinco sentidos esenciales, porque la idea de que los humanos solo poseemos 5 sentidos y ninguno más está ya un poco anticuada (1), así que ya no tiene mucho sentido (nunca mejor dicho) aquello que se suele decir de que alguien posee "un sexto sentido".

Lo siento mucho, Peter Parker, pero tu "sentido arácnido" ya no es tan especial, teniendo en cuenta que muchos autores defienden que los humanos tenemos bastantes más de 5 sentidos (Fuente).

El ojo: nuestro órgano de la visión

Como todos ya sabréis, los órganos sensoriales que son responsables de nuestra visión son nuestros ojos. Estos son básicamente dos globos huecos llenos de una serie de líquidos, conocidos como humores acuoso y vítreo (2). Además, los globos oculares están unidos a una serie de músculos que permiten su movimiento en varias direcciones haciendo que podamos mirar a diferentes orientaciones sin necesidad de mover nuestra cabeza (hasta cierto límite, claro, no es que seamos ahora camaleones).

El proceso por el que los ojos son capaces de captar la luz incidente y enfocarla hacia los fotorreceptores de la retina (sobre los cuales hablaremos después) se produce gracias a una serie de estructuras presentes en el globo ocular y a su anatomía: en primer lugar, los rayos de luz entran dentro del ojo a través de un orificio llamado pupila, cuyo diámetro puede aumentar o disminuir en función de la contracción del músculo del iris (que da color a nuestros ojos). En el caso de que haya un exceso de intensidad lumínica que nos pueda deslumbrar, el iris se contrae para disminuir la cantidad de luz que entra al ojo, mientras que en el caso contrario, aumenta el diámetro de la pupila para permitir una mayor entrada de luz (3). Los responsables de enfocar los rayos de luz sobre la estructura donde se encuentran los fotorreceptores, llamada retina, son la córnea y el cristalino, que permiten que los rayos de luz se concentren sobre la zona central de la retina, llamada mácula (4).

Anatomía del ojo (Fuente).

Una vez concentrados los rayos de luz sobre la retina, es cuando entran en juego los fotorreceptores: los conos y los bastones. 

Los fotorreceptores: conos y bastones

Los conos son fotorreceptores que se encuentran activos cuando la cantidad de luz incidente es alta, y se encargan de percibir los colores y la disposición espacial de los objetos (5). Se encuentran poblando la totalidad de la fóvea, otra región situada en nuestra retina, y existen además tres tipos de conos: los conos S, M y L. Esta clasificación se hace en función de la sensibilidad que posee cada tipo de cono a las distintas longitudes de onda (S: small, M: medium, L: large).

Los conos S son el grupo menos numeroso (alrededor de un 2-7% del total de conos) y presentan un máximo de sensibilidad a radiaciones electromagnéticas con una longitud de onda (ƛ) de unos 430 nm, que corresponde, dentro del espectro de la luz visible, al color azul. Es decir, que los conos S son sensibles a la luz azul y por tanto es el color que percibirán con mayor facilidad.

Los conos M constituyen alrededor del 30% de los conos totales, y presentan su máximo de sensibilidad a una ƛ de 535 nm, que corresponde al color verde.

Y ya por último, los conos L, que son los más abundantes en la retina (un 64% del total de conos aprox.), presentan su pico de captación de luz a una ƛ de unos 565 nm, región del espectro visible en la que se encuentra la luz roja.

Como veis, tenemos 3 tipos de conos que nos permiten distinguir los diferentes colores, y cada uno de ellos, los S, M y L, poseen una sensibilidad máxima a los colores azul, verde y rojo, respectivamente. Sin embargo, esto no quiere decir que cada tipo de cono pueda solo percibir luz de su propia longitud de onda y punto, ya que en realidad estamos hablando de sensibilidad máxima. Esto significa que poseen mayor facilidad para percibir luz a una ƛ concreta, pero también pueden percibir luz de diferentes energías en menor medida (de hecho, las ƛ que pueden percibir los diferentes tipos de conos pueden incluso solapar entre sí) (6).

Lo que nos permite discernir entre tantísimos tipos de colores y matices, aparte del rojo, verde y azul, es el procesamiento que se lleva a cabo en el cerebro a partir de las señales que llegan de los diferentes tipos de conos, es decir, que es la "suma" de estos tres colores a los que son sensibles nuestros conos los que nos permiten "construir" el resto de colores que percibimos.

Espectro de luz visible. Se ven los diferentes máximos de sensibilidad (absorción) de cada tipo de cono: los S poseen su máximo en la región del azul, los M en la del verde, y los L en el rojo (Fuente).

Por otro lado, encontramos el segundo tipo de fotorreceptores de nuestra retina, los bastones. Los bastones son los responsables de la visión a bajas intensidades lumínicas, y no son capaces de discernir entre diferentes longitudes de onda (no perciben los distintos colores). Una de las características principales que diferencian a los conos de los bastones, es que estos últimos son unas 500-1000 veces más sensibles a la luz (necesitan menor intensidad de la misma para activarse) (7) y además son saturables (a partir de una intensidad de luz determinada, ya no perciben intensidades lumínicas mayores).

Ambos tipos de fotorreceptores poseen una estructura básica, formada por un segmento externo, donde encontramos una serie de estructuras membranosas llamadas discos. En los discos es donde se encuentran los pigmentos visuales, aquellas moléculas encargadas de percibir la luz del medio y que nos permiten, por tanto, detectar su presencia (ahora después hablaremos de ellos con más detalle). A continuación del segmento externo, encontramos el segmento interno, donde se encuentran la mayor parte de los orgánulos de los fotorreceptores (como buenas células que son), y por último, tenemos los terminales sinápticos, unas prolongaciones de los fotorreceptores cuyo final se encuentra en estrecha cercanía con las membranas de neuronas bipolares, lo que permite que se dé un proceso de sinapsis entre ambas células, y la señal lumínica captada por el fotorreceptor sea enviada a los centros de información del cerebro.

Estructura general de los fotorreceptores. Distinguimos una región externa donde abundan unas estructuras membranosas llamadas discos, que poseen los pigmentos responsables de captar luz, una región interna donde se concentran la mayor parte de los orgánulos celulares, como las mitocondrias o el núcleo, y una prolongación sináptica que le permite al fotorreceptor establecer sinapsis con una neurona bipolar (Fuente).

Pero, ¿cómo son capaces los fotorreceptores de percibir luz y enviar la señal al cerebro?

El mecanismo por el cual nuestros fotorreceptores son capaces de detectar la luz incidente sobre ellos y transformar ese estímulo en una señal que sea procesable por nuestro cerebro se basa principalmente en la señalización celular y la propagación de un potencial de acción.

Vamos a viajar al fascinante mundo celular, y nos adentraremos dentro de un bastón que se encuentra ante la presencia de luz.

Los bastones, como ya dijimos antes, no distinguen entre colores y solo perciben luz a baja intensidad, así que empezaremos explicando el proceso de percepción de luz con este tipo de fotorreceptores para no meternos aún en la percepción de los colores.

En primer lugar, la luz incidente es captada por una molécula que absorbe luz (un cromóforo), llamada 11-cis-retinal, que está unida a una proteína llamada opsina. La unión del cromóforo a la proteína opsina forma lo que se conoce como rodopsina, un receptor de luz que se encuentra en los ya mencionados discos del segmento externo de los fotorreceptores.

Cuando la luz es absorbida por el 11-cis-retinal, se produce una reacción fotoquímica que hace que se convierta en all-trans-retinal, provocando un cambio conformacional en la rodopsina que hace que active a la proteína G heterotrimérica (para que se entienda: la absorción de luz hace que la rodopsina se "retuerza" sobre sí misma, lo que causa que la proteína G, a la que la rodopsina está acoplada, pase a su estado activo).

Reacción fotoquímica de conversión del 11-cis-retinal a all-trans-retinal. Como vemos, es una reacción dependiente de la luz, que provoca una reorganización de los electrones externos de la molécula, que al poseer varios dobles enlaces conjugados, es capaz de absorber luz con una energía dentro del rango visible (Fuente).

La activación de la proteína G hace que se libere de un nucleótido, el GDP, y se una a otro llamado GTP, estando así en la forma activa. Ahora, una subunidad (α) de la proteína G puede activar mediante la eliminación de una subunidad inhibitoria (I) a otra enzima llamada fosfodiesterasa (PDE), que se encarga de convertir el GMP cíclico (cGMP) a 5'-GMP. Esto causa obviamente una disminución de la cantidad intracelular (dentro de la célula) de cGMP, cuya función es actuar de segundo mensajero activando canales iónicos de calcio (Ca2+) y sodio (Na+). Por tanto, la activación de la PDE conlleva de forma indirecta al cierre de estos canales, que cuando son activos introducen Na+ y Ca2+ dentro de la célula, manteniendo así la despolarización de la célula y unos niveles altos de calcio intracelular.

Entonces, se produce la hiperpolarización de la célula (al entrar menos cargas positivas dentro de la misma) y una bajada del Ca2+ intracelular (propiciada además por la actividad de un transportador que saca hacia afuera aún más calcio). Esta hiperpolarización puede ser detectada por las neuronas bipolares a las que se asocian los fotorreceptores, y a partir de ahí, la señal es transmitida a través del nervio óptico y viaja hacia el cerebro, donde será procesada como un estímulo de luz.

Lógicamente, este circuito de señales que conlleva la hiperpolarización debe inactivarse para poder percibir nuevos estímulos de luz y para que cuando no haya luz no se emitan señales al sistema nervioso, y para ello, existe un mecanismo que recupera la rodopsina en su forma inactiva y restablece el potencial de membrana basal: si recordáis el principio del proceso, el 11-cis-retinal se convertía por la absorción de luz en all-trans-retinal, activando así a la rodopsina. Pues una vez ocurre esto, si la exposición a la luz es prolongada, la rodopsina activa es fosforilada por una proteína llamada rodopsina kinasa (RK), lo que hace que otra proteína, llamada arrestina 1, se una a la rodopsina fosforilada, "arrestándola" (uniéndose a ella fuertemente) e impidiendo así que se dé la activación de la proteína G por parte de la rodopsina. 

Un buen tiempo después, la arrestina se disocia de la rodopsina, y esta es desfosforilada, y ya al final se elimina el all-trans-retinal de la rodopsina, y se reemplaza por 11-cis-retinal, dejando a la rodopsina lista para absorber luz de nuevo.

Por otro lado, el potencial de membrana se restablece gracias a la acción de otra serie de componentes celulares: la enzima guanilato ciclasa (GC) detecta la bajada del calcio intracelular, y ante ello, hidroliza (rompe) GTP para formar cGMP, aumentando así su concentración. Esto permite entonces que se vuelvan a abrir los canales de Ca2+ y Na+ que estaban inactivos hasta el momento, sacando a la célula del estado hiperpolarizado para recuperar así el potencial de membrana basal despolarizado.

Todo este proceso de señalización celular viene acompañado además de una amplificación de la señal lumínica: a partir de la activación de una única molécula de 11-cis-retinal a all-trans-retinal, se activan una gran cantidad de proteínas G que promueven la actividad de la PDE (cuya eficiencia catalítica es muy alta, disminuyendo rápidamente la concentración de cGMP intracelular) y esto inactiva de forma casi instantánea a miles de canales catiónicos de calcio y sodio (que además presentan cooperatividad, por lo que la disociación del cGMP de los canales iónicos promueve la disociación de otras moléculas de cGMP de los mismos, provocando una rápida inhibición y un fuerte cambio en la polarización de la célula incluso ante pequeños cambios en la concentración de cGMP) (8).

Esquema de la ruta de transducción de la señal lumínica en los bastones. La energía lumínica (en forma de un fotón o cuanto de luz) es transformada en energía química y eléctrica a través de la ruta de señalización que acabamos de ver (Fuente).

En el caso de los conos (los fotorreceptores que nos permiten distinguir el color), el proceso es bastante similar a grandes rasgos, pero hay ligeras diferencias que merecen la pena ser comentadas: como ya vimos, existen tres tipos de conos (S, M y L), que pueden detectar luz de una longitud de onda determinada con una mayor sensibilidad que los demás. Esto se debe fundamentalmente a que cada tipo de cono posee únicamente una clase de opsina (la proteína que, junto al retinal, forma la rodopsina), que varía del resto de opsinas en su secuencia primaria (de aminoácidos) y probablemente en su estructura terciaria o tridimensional.

Estas pequeñas diferencias entre los diferentes tipos de opsinas específicas de cada cono hacen que el cromóforo 11-cis-retinal se sitúe en un ambiente químico diferente según la opsina a la que se asocie, y esto hace que el espectro de absorción del 11-cis-retinal sea diferente en cada tipo de cono, pudiendo así tener máximos de absorción a longitudes de onda concretas.

Estructura tridimensional de la rodopsina (en verde oscuro) de Bos taurus (vaca) formando un complejo con la subunidad α catalítica de la proteína G de Homo sapiens (en naranja). Si os fijáis en los recovecos de la rodopsina, veréis en verde clarito la molécula de retinal asociada a la rodopsina. Imagen obtenida por difracción de rayos X, con una resolución de 3.12 Å. (Captura de pantalla del visualizador 3D del PDB. Código: 6FUF) (Artículo original).

Una pequeña curiosidad para terminar

Siempre me gusta comentar alguna que otra curiosidad relacionada con los temas que tratamos y que se ajusten un poco más a nuestro día a día (pa' qué engañarnos, todo este mamotreto que acabo de contaros no es algo que comentemos con nuestros colegas cuando vamos a tomarnos unas cañas).

A muchos/as os sonará eso de que "las zanahorias son buenas para la vista" y que hay que tomarlas para mantener una buena salud ocular. Nada más lejos de la realidad, las zanahorias (sobre todo cocinadas, al contrario de lo que podemos pensar en un principio) (9) son una buena fuente de β-caroteno, un pigmento rojo-anaranjado que le da su color característico (10). Este compuesto es un tipo de provitamina A, ya que nuestro organismo es capaz de transformarlo en vitamina A (retinol), y a partir de ella, fabricar el retinal que forma parte de la rodopsina presente en los discos de nuestros fotorreceptores de la retina.

Eso sí, es importante que junto al aporte de precursores de vitamina A tomemos alimentos que contengan grasa, ya que esto facilitará la absorción de vitamina A en nuestro organismo, al tratarse de una vitamina liposoluble (se puede disolver en la grasa). Pero ojo, que al tratarse de una vitamina liposoluble se puede almacenar en el organismo, y si nos pasamos con las zanahorias (como buenos conejitos) podemos acabar sufriendo una hipervitaminosis si se alcanzan concentraciones tóxicas de vitamina A.

También me gustaría destacar otra (deliciosa) fuente de vitamina A que no es tan popular: se trata del boniato o batata, que posee cantidades de beta-caroteno incluso mayores que las sobrevaloradas zanahorias (10). Ah, y por cierto, os recuerdo que ya hablé por encima de la vitamina A en el post que subí a mi cuenta de Instagram hablando sobre el arroz dorado.

Otra cosa curiosa sobre las zanahorias que me contó mi profe de Biología de 2º de Bachillerato: en Valencia, se conocen a las zanahorias como carlotas, así que el profesor nos dijo que para acordarnos del beta-caroteno como ejemplo de molécula lipídica, pensásemos en las carlotas (carotenos) de Valencia.

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Referencias

1. https://www.livescience.com/60752-human-senses.html

2. https://medlineplus.gov/spanish/ency/esp_imagepages/1094.htm

3. https://www.provisu.ch/es/dossiers-es/ojo-y-vision.html

4. https://www.oftalvist.es/blog/que-es-el-cristalino-del-ojo/

5. https://www.cis.rit.edu/people/faculty/montag/vandplite/pages/chap_9/ch9p1.html

6. https://www.blueconemonochromacy.org/how-the-eye-functions/

7. https://www.aao.org/eye-health/anatomy/rods#:~:text=Rods%20are%20a%20type%20of,sensitive%20to%20light%20than%20cones

8. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Lehninger Principles of Biochemistry 7th. In W.H. Freeman and Company (7th ed., Vol. 2). Ediciones Omega BCN.

9. Livny, O., Reifen, R., Levy, I., Madar, Z., Faulks, R., Southon, S., & Schwartz, B. (2003). β-carotene bioavailability from differently processed carrot meals in human ileostomy volunteers. European Journal of Nutrition, 42(6), 338–345. https://doi.org/10.1007/s00394-003-0430-6

10. https://www.healthline.com/health/beta-carotene-benefits

Organismos extremófilos: vida en sitios que ni te imaginas

Cuando nos piden que pensemos en un ecosistema o en algún lugar donde haya vida, lo primero que se nos viene en mente suele ser una selva frondosa como la Amazónica, un prado lleno de animales correteando y vacas pastando, una playa virgen con cangrejitos en la orilla y peces nadando por sus aguas cristalinas...

Como veis, todos ellos se tratan de ecosistemas muy mainstream, así que hoy vamos a hablar de sitios que, a pesar de parecer inhóspitos debido a sus características (como pueden ser unas temperaturas extremas, alta salinidad, o un pH muy básico o ácido), pueden ser el hogar de una serie de organismos que se conocen con el nombre de extremófilos, capaces de vivir en lugares tan insospechados como pueden ser las abrasadoras fuentes hidrotermales, terrenos con una gran concentración de sales o en las profundidades de las fosas de las Marianas, donde se alcanzan unas presiones asombrosamente altas de más de 1000 atmósferas (1).

Por muy sorprendente que parezca, las fuentes hidrotermales de las profundidades de los océanos pueden albergar vida en ellas, como veremos a continuación (Fuente).

Unos cracks adaptados a vivir en sitios con condiciones extremas

Los organismos extremófilos (del latín "extremus": extremo, y del griego "philia": amor) son aquellos que son tolerantes a ambientes o condiciones extremas (donde el resto de seres vivos serían incapaces de sobrevivir), y se han adaptado a vivir en esos entornos (2).

Los extremófilos se clasifican en seis categorías principales, según las características extremas del hábitat que ocupan (3):

Termófilos

Son capaces de vivir en lugares con temperaturas muy elevadas, en ocasiones superiores al punto de ebullición del agua. Un ejemplo sería la bacteria metanógena Methanopyrus kandleri (4), que fue descubierta en fuentes hidrotermales en el golfo de California (5). 

Esta clase de organismos poseen proteínas que mantienen su conformación nativa (y por tanto, su actividad biológica) a temperaturas en las que las proteínas de los organismos "convencionales" estarían desplegadas como churros, debido a la rotura por calor de los enlaces débiles que mantienen la estructura nativa de la proteína.

Esquema del proceso de desnaturalización (desplegado) de una proteína: cuando se producen una serie de factores (temperaturas o pH extremos, aplicación de agentes desnaturalizantes o sustancias caotrópicas) la proteína pierde su estructura tridimensional nativa y pasa a estar en un estado parcial o totalmente desplegado, perdiendo así su actividad biológica (Fuente).

Una de las aplicaciones más interesantes que derivan de estas proteínas estables a elevadas temperaturas, es el uso de una DNA polimerasa (Taq polimerasa) procedente de una bacteria termófila, Thermus aquaticus, que se utiliza para llevar a cabo la técnica de laboratorio de moda de este momento: la PCR.

La importancia de la Taq polimerasa en la técnica de PCR radica en el hecho de que, al ser procedente de un organismo termófilo, es capaz de resistir elevadas temperaturas sin desplegarse como un churro, ya que en cada ciclo de PCR, se debe elevar la temperatura en el tubo de reacción hasta unos 94ºC para provocar la desnaturalización del DNA bicatenario, lo cual es necesario para que se dé la unión de los primers a la región que queremos amplificar en la fase de hibridación (que se lleva a cabo a unos 55ºC), y después se pueda llevar a cabo la polimerización del DNA por la Taqpol en la fase de elongación (a unos 72ºC aprox.) (6). Como os podéis imaginar, al rango de temperaturas en el que se lleva a cabo la PCR (de la cual hablé, por cierto, en otro post de Insta) las polimerasas procedentes de organismos convencionales se desnaturalizarían al poco tiempo, de ahí que antes del descubrimiento de esta polimerasa termoestable fuese necesario añadir nuevas alícuotas de polimerasa activa tras cada ciclo de PCR (lo cual era un coñazo, todo sea dicho) (7).

Gráfica en la que se representa la temperatura a lo largo de las 3 fases en un ciclo de PCR (Fuente).

Psicrófilos

Ahora nos vamos a ir al otro extremo de temperaturas, a pasar un poco de frío. En esta categoría de extremófilos, podemos encontrar bacterias que habitan en regiones polares, donde la temperatura no suele subir de los grados bajo cero.

Un dato a destacar es que la mayoría de estos organismos suelen ser, además, xerófilos (resistentes a la sequía, ya que al igual que ocurre a bajas temperaturas, la disponibilidad de agua líquida es muy reducida) y halófilos (resistentes a altas concentraciones salinas, ya que se cree que esto permite a las bacterias disponer de agua en estado líquido a temperaturas bajo cero) (8).

No solo de bacterias va a ir este post, ya que también encontramos animales (como los peces con proteínas anti-congelantes, de los que ya hablé en otro post) capaces de vivir en aguas muy frías o en los glaciares, algunos de los cuales hibernan en las estaciones frías. Otro factor a tener en cuenta es la fluidez de las membranas celulares, las cuales deben evitar su cristalización a bajas temperaturas. De ahí que los organismos que habitan en regiones frías sean capaces de alterar la composición de sus membranas celulares, adquiriendo estas una alta proporción de ácidos grasos insaturados en los fosfolípidos que las forman (9).

Además, organismos como los famosos tardígrados son capaces de producir compuestos crioprotectores endógenos (10) que les permiten resistir a las bajas temperaturas. 

Acidófilos

En esta categoría se agrupan aquellos organismos capaces de vivir en medios donde el pH es muy bajo (ácido). Sin embargo, al contrario de lo que podríamos pensar, estos seres vivos han de mantener el pH intracelular cercano a 7 (pH neutro) (11), y para ello, disponen de una serie de mecanismos:

En bacterias (sí, otra vez, ¡es que las muy jodidas aguantan todo!), existe una serie de ATPasas de K+ y H+ (protones: cuya alta concentración disminuye el pH) que se encargan de bombear el exceso de H+ al exterior, exportadores de H+, poseen unas membranas con una alta impermeabilidad a los protones (para evitar su entrada a la célula), transportadores secundarios que permiten la expulsión de H+ con un menor gasto energético asociado, enzimas secuestradoras de H+ y además, gozan de unos mecanismos de reparación de DNA y proteínas más eficientes, para así contrarrestar el posible daño de esas biomoléculas ante una disminución del pH intracelular.

Así es cómo se las gastan las bacterias acidófilas para no petar ante la alta concentración de H+ (protones) del medio extracelular (Fuente).

Alcalófilos

Vayámonos ahora al otro extremo de pH, a valores altos del mismo (lo que se conoce como pH alcalino o básico) (12). 

Aquí encontramos también bacterias que son capaces de mantener la homeostasis del pH de una forma similar a las bacterias acidófilas, a través de la actividad de transportadores y ATPasas de H+. En concreto, en el caso de bacterias que viven en medios muy alcalinos (como pueden ser los lagos alcalinos o soda lakes), es necesaria la presencia de iones Na+ (o K+ en algunos organismos) para mantener el pH intracelular neutro (o cerca de la neutralidad) gracias a la acción de antiportadores Na+/H+ (introducen H+ a la célula, para reducir el pH, y sacan Na+ al exterior). Algunas bacterias del género Bacillus poseen además en sus paredes celulares una serie de polímeros ácidos (como los ácidos teicurónico o poli-γ-d-glutámico) que las protegen del elevado pH del medio extracelular, y especies como Natranaerobius thermophilus poseen un proteoma (conjunto total de las proteínas expresadas en una célula) principalmente ácido, para tamponar el elevado pH del medio.

Halófilos

Ahora toca hablar de aquellos seres vivos que son capaces de vivir en ambientes con una concentración salina extremadamente alta (es que son mu salaos ellos), que se conocen con el nombre de halófilos.

Muchos de estos organismos son, como ya habréis imaginado, bacterias que son capaces de vivir en entornos con una concentración salina próxima al punto de saturación de la halita (la sal de toda la vida, vamos) (13). Me gustaría poneros como ejemplo de bacteria halófila a Haloferax mediterranei, una especie que se puede encontrar en las salinas de Santa Pola de Alicante (Comunitat Valenciana), y con la cual trabajó el microbiólogo Francis Mojica, descubridor del sistema de defensa adaptativo bacteriano contra infecciones virales conocido como CRISPR-Cas (14), que seguro conoceréis ya que las científicas Jennifer Doudna y Emmanuelle Charpentier descubrieron que podría utilizarse este sistema CRISPR/Cas como una herramienta de edición genética maravillosa (15), que permite modificar el genoma de una célula en la región concreta que te interesa, abriendo el horizonte a un futuro prometedor para la terapia génica (aunque la técnica debe seguir desarrollándose y perfeccionándose para poder usarla de forma habitual y segura en pacientes humanos). Este descubrimiento les valió el premio Nobel de Química en el pasado año 2020.

Sistema CRISPR/Cas9. Vemos cómo utilizando una molécula guía (gRNA), la endonucleasa Cas9 es capaz de hacer un corte de doble hebra en la zona del DNA con la que hibride la guía que hemos diseñado, pudiendo así editar genomas en las zonas donde nos interese (Fuente).

Volviendo un poco a los halófilos (que me voy por las ramas), podemos comentar que, a grandes rasgos, el mecanismo principal que poseen para resistir las altas concentraciones salinas del medio es plantarle cara al mismo. Me explico: lo que hacen las halobacterias es que si el medio tiene una alta concentración de sales (osmolaridad), pues ellas, como son más chulas que un ocho, van a acumular también una gran concentración de compuestos (osmolitos) para aumentar la osmolaridad del medio intracelular, y así equilibrar la concentración salina con el exterior, evitando así que se les vaya todo el agua intracelular hacia afuera (por osmosis). Ejemplos de esos osmolitos serían iones (como K+) o compuestos orgánicos de bajo peso molecular, que le permiten mantener a la bacteria una presión osmótica intracelular similar a la del medio externo, evitando así la pérdida masiva de agua que sufriría un organismo que no estuviese adaptado a tales concentraciones de sales.

Barófilos

Ya por último, vamos a hablar de aquellos organismos que son capaces de resistir a altas presiones sin sucumbir en el intento: los barófilos o piezófilos (16).

Estos organismos se adaptan a medios donde están sometidos a altísimas presiones gracias a la presencia de proteínas con una elevada flexibilidad y estabilidad que no se ven desnaturalizadas en estos entornos. Esto parece que es posible debido a la abundancia de aminoácidos hidrofóbicos en las regiones interiores de las proteínas, que forman una estructura compacta y sin cavidades internas, además de la presencia de una alta cantidad de interacciones débiles entre esos aminoácidos que en su conjunto hacen que la estructura sea estable y resistente (¡la unión hace la fuerza!). Además, existen mecanismos de regulación sensibles a la presión atmosférica que, ante un aumento de la misma, son capaces de activar la expresión de genes que codifican proteínas resistentes a la presión o chaperonas que asisten el plegamiento del resto de proteínas celulares.

Curiosidades extra

Además de toda esta serie de organismos, también cabe destacar que existen otros seres vivos (como los ya mencionados tardígrados), que son capaces de resistir, por ejemplo, a las radiaciones ionizantes de alta energía como los rayos cósmicos del espacio, donde estos tardígrados son capaces de reproducirse y tener una descendencia viable (17).

Otras criaturas algo menos guays que los tardígrados, pero que también son bien duras de pelar, son las repugnantes cucarachas, capaces de resistir a numerosos insecticidas y productos químicos que los seres humanos utilizamos para deshacernos de su desagradable presencia. De hecho, el número de cucarachas es cada vez mayor, y encima están apareciendo rápidamente poblaciones cada vez más resistentes a los insecticidas que se utilizan para eliminarlas (18), lo cual supone una terrible noticia.

Mírala ella, qué kuki...

Conclusiones

Hemos hecho un repaso de los seis tipos principales de organismos extremófilos (aquellos capaces de resistir a condiciones ambientales en las que la mayoría de los seres vivos no podrían), y hemos visto algunos ejemplos de ellos. Además, no solo son interesantes por sus curiosas estrategias de resistencia ante las adversidades del entorno, sino que también poseen una gran utilidad para la especie humana, como ya hemos visto en el caso de la Taq polimerasa termoestable de Thermus aquaticus, que es muy apañada para llevar a cabo la técnica de la PCR, o el uso de las herramientas CRISPR/Cas para llevar a cabo la edición genética dirigida y específica (aunque aún queda mucho trabajo por hacer para que esta técnica sea ampliamente usada en terapia génica).

La verdad es que estos organismos tan chetados molan un montón (o al menos a mí, personalmente), y su existencia abre además la posibilidad de que exista o haya existido vida en otros lugares del Universo, aparte de en nuestro querido refugio azul (aunque este tema daría para otra publicación).

El planeta Tierra, nuestro querido hogar (al que desgraciadamente estamos destrozando a pasos acelerados) (Fuente).

Espero que os haya gustado el post, y ya sabéis, si tenéis alguna sugerencia o queréis que hable de un tema concreto, me lo comentáis por Twitter o Instagram y yo hablaré sobre ello encantado. Venga, hasta lueguito.

Referencias

1.     https://www.ucl.ac.uk/culture-online/ask-expert/your-questions-answered/how-much-pressure-builds-deepest-point-ocean

 

2.    https://www.britannica.com/science/extremophile

 

3.    https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/extremophile

 

4.    Rampelotto, P. H. (2013). Extremophiles and extreme environments. In Life (Vol. 3, Issue 3, pp. 482–485). https://doi.org/10.3390/life3030482

 

5.     https://en.wikipedia.org/wiki/Methanopyrus

 

6.     https://www.goldbio.com/goldbios-pcr-overview

 

7.     https://www.promega.es/en/resources/guides/nucleic-acid-analysis/pcr-amplification/

 

8.    https://www.sciencedirect.com/topics/earth-and-planetary-sciences/psychrophiles

 

9.    Enriquez, T., & Colinet, H. (2019). Cold acclimation triggers lipidomic and metabolic adjustments in the spotted wing drosophila drosophila suzukii (Matsumara). American Journal of Physiology - Regulatory Integrative and Comparative Physiology, 316(6), R751–R763. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00370.2018

 

10.   Hengherr, S., Worland, M. R., Reuner, A., Brümmer, F., & Schill, R. O. (2009). Freeze tolerance, supercooling points and ice formation: Comparative studies on the subzero temperature survival of limno-terrestrial tardigrades. Journal of Experimental Biology, 212(6). https://doi.org/10.1242/jeb.025973

 

11.    https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/acidophile

12.   https://www.sciencedirect.com/topics/immunology-and-microbiology/alkaliphiles

 

13.   https://www.sciencedirect.com/topics/earth-and-planetary-sciences/halophile

 

14.  Mojica, F. J. M., Juez, G., & Rodriguez‐Valera, F. (1993). Transcription at different salinities of Haloferax mediterranei sequences adjacent to partially modified PstI sites. Molecular Microbiology, 9(3), 613–621. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.1993.tb01721.x

 

15.  Jinek, M., Chylinski, K., Fonfara, I., Hauer, M., Doudna, J. A., & Charpentier, E. (2012). A programmable dual-RNA-guided DNA endonuclease in adaptive bacterial immunity. Science, 337(6096), 816–821. https://doi.org/10.1126/science.1225829

 

16.   https://www.sciencedirect.com/topics/immunology-and-microbiology/piezophiles

 

17.   Rebecchi, L., Altiero, T., Guidetti, R., Cesari, M., Bertolani, R., Negroni, M., & Rizzo, A. M. (2009). Tardigrade resistance to space effects: First results of experiments on the LIFE-TARSE Mission on FOTON-M3 (September 2007). Astrobiology, 9(6), 581–591. https://doi.org/10.1089/ast.2008.0305

 

18.  Mayes, K. (2019). Cockroaches may soon be unstoppable—thanks to fast-evolving insecticide resistance. Science. https://doi.org/10.1126/science.aay5605